Головні групи білків. Усю різноманітність білків відповідно до будови поділяють на дві групи: прості — протеїни (від грец. протос — перший) і складні — протеїди (від протеїни) (від грец. протос та ейдос — вигляд). Протеїни — це білки, що складаються лише з амінокислот. Вони беруть участь у формуванні генетичного апарату клітини, визначаючи укладання ДНК у хромосомах; входять до складу крові, де виконують захисні функції; містяться в зерні злаків (іл. 6.1) як резервна речовина; є складовою кісток, хрящів і волосків у ссавців.

До складу протеїдів, окрім амінокислотного ланцюга, входить небілкова частина. Це можуть бути молекули вуглеводів, ліпідів, нуклеїнових кислот, залишки ортофосфатної кислоти, атоми металів та деякі інші речовини. Переважна частина білків клітини є протеїдами.

Функціональні групи білків. Вивчаючи фізіологію людини, ми розглядали різноманітні білки та їх функціональне призначення.

Структурні білки входять до складу всіх клітинних мембран. Крім того, вони є важливими компонентами кровоносних судин, нігтів, волосся та скловидного тіла ока.

Транспортні білки, до яких належить гемоглобін (іл. 5.8), розносять різноманітні невеликі молекули чи йони по організму.

Регуляторні білки — це певні гормони. Вони регулюють процеси життєдіяльності організму і виробляються в залозах внутрішньої секреції. Серед них найбільш відомими є гормони росту, що утворюються в гіпофізі, та гормони підшлункової залози, зокрема інсулін (іл. 6.2).

Запасальні білки містяться в яйцях тварин або в зернах рослин. Вони є резервними речовинами, які слугують для побудови тіла зародка, що розвивається.

Білок молока казеїн виконує функцію поживної речовини й міститься лише в молоці ссавців.

Іл. 6.1. У зернах пшениці білки становлять 12 % маси всіх речовин

Іл. 6.2. Первинна структура молекули інсуліну

Іл. 6.3. Плазматична мембрана: білки (1), фосфолітди (2)

Іл. 6.4. Дводишна риба протоптерус

Захисні білки. До них належать імуноглобуліни, з яких формуються захисні речовини крові — антитіла.

Скоротливі білки входять до складу клітин м’язів — це білки актин і міозин. Вони мають вигляд довгих ланцюгів, закручених у спіраль.

Низка білків здійснює в організмі сигнальну функцію. До цієї групи належать рецепторні білки плазматичної мембрани (іл. 6.3), що слугують для розпізнавання клітиною певних гормонів.

Білки також виконують чимало інших функцій, що безпосередньо не пов’язані з їх первинним призначенням у клітині. Наприклад, під час тривалого голодування частину - білків організм може використовуватись як джерело енергії.

Білковий ланцюг руйнується до амінокислот, які в подальшому окиснюються. За повного окиснення 1 г білка виділяється 17,6 кДж енергії. Африканські дводишні риби роду Протоптер (іл. 6.4) легко перечікують пересихання водойм, зариваючись у мул на кілька місяців. Джерелом речовин та енергії, необхідних для підтримування життєдіяльності, є їх власні м’язи.

Ферменти (від лат. ферментум — закваска) — це група білків, які виконують функцію біологічних каталізаторів.

Ферменти здатні прискорювати хімічні реакції більш ніжу 1011 разів. Зазвичай фермент складається з двох частин: білкової та небілкової. До небілкової частини ферменту можуть входити різноманітні вітаміни (від лат. віта — життя), йони металів (найчастіше — Mg2+), або інші сполуки.

У клітинах навіть найпростішого за будовою одноклітинного організму міститься принаймні кілька сотень видів ферментів, кожний з яких каталізує певну реакцію, впливаючи на конкретну речовину — субстрат.

Відповідно до того, на який саме субстрат впливає фермент, він отримав свою назву. Наприклад, фермент, який розщеплює полісахарид амілозу до молекул глюкози, називають амілазою.

Біологічний каталіз (від грец. каталізіс — руйнування). Для того щоб зрозуміти сутність біологічного каталізу, ознайомтеся з арабською притчею, яку розповів королю Данії біохімік Кай Ульрік Линдерстрем-Ланг (1896-1959) під час вручення йому нагороди в 1941 році.

Помирав старий араб. Усім його багатством були 17 прекрасних білих верблюдів. Перед смертю чоловік зібрав своїх трьох синів та оголосив їм заповіт: «Мій старший син, опора родини, повинен отримати після моєї смерті половину всіх верблюдів, середньому синові я залишаю третю частину верблюдів, а молодшому — дев'яту частину стада».

Сказав так і помер. А браття, поховавши батька, почали ділити стадо. Але ж 17 не ділиться ані на 2, ані на 3, ані на 9!

Допоміг братам старий мудрець, який їхав поблизу. «Здійснити волю батька дуже просто, — сказав він. — Я дарую вам свого старого чорного верблюда, а ви спробуйте поділити стадо».

У братів стало 18 верблюдів. Старший син отримав половину стада — 9, середній отримав третину — б, а молодший отримав дев'яту частину — двох верблюдів. Але 9 + 6 + 2 = 17. Старий чорний верблюд виявився зайвим, і мудрець поїхав далі.

Цей чорний верблюд діяв як каталізатор: він уможливив процес, який без нього був би занадто складним і тривав би дуже довго, а сам залишився без змін.

Отже, каталіз — це процес прискорення хімічних реакцій у тисячі й мільйони разів під впливом певних речовин, які самі в процесі реакції не змінюються, ефективно діючи в мізерній кількості.

Основою життєдіяльності кожного організму є величезна кількість взаємопов'язаних хімічних реакцій, перебіг яких відбувається миттєво. Цю надзвичайну швидкість перетворень одних речовин на інші забезпечують ферменти. Хімічні реакції, що відбуваються в клітинах за лічені секунди, у звичайних умовах тривають роками. Так, розчин сахарози за кімнатної температури може протягом кількох років зберігатися без жодних змін, а після додавання ферменту сахарази цей олігосахарид розкладеться на молекули глюкози та фруктози за кілька хвилин. Щоб досягти подібного ефекту іншим шляхом, потрібно сильно нагріти розчин і додати до нього хлоридну чи сульфатну кислоту. У живій клітині це здійснити неможливо.

Принцип дії ферментів. У чому ж полягають механізми каталітичної дії ферментів? У який спосіб вони прискорюють хімічні реакції без підвищення температури й отримання енергії ззовні? У молекулі ферменту містяться особливо активні амінокислоти, що розташовуються поряд і утворюють активний центр (іл. 6.5), здатний швидко взаємодіяти лише з певним субстратом. При цьому субстрат підходить до активного центру ферменту, «як ключ до замка», а тому перебіг реакції субстрату з активним центром миттєвий.

Іл. 6.5. Модель молекули ферменту (червоним кольором позначені функціональні групи активного центру)

Унаслідок реакції виникає фермент-субстратний комплекс, який потім легко розпадається, утворюючи нові продукти. Речовини, що утворилися, відокремлюються від ферменту, який відновлює свою структуру та стає здатним знову здійснювати ту саму реакцію. Отже, за секунду фермент реагує з мільйонами молекул субстрату й при цьому сам не руйнується. Подальше перетворення речовини, що утворилася внаслідок ферментативної реакції, здійснює другий фермент, далі — третій і т. д. У клітинах містяться тисячі різних ферментів. Вони контролюють перебіг тисяч хімічних реакцій, які є основою всіх життєвих процесів: росту, дихання, м'язового скорочення, нервового імпульсу, травлення (іл. 6.6).

Іл. 6.6. Схема послідовності етапів роботи ферменту, пов'язаних з утворенням фермент-субстратного комплексу

Ферменти пришвидшують реакції навіть за дуже низької концентрації речовини в клітині, що надзвичайно важливо, особливо в тих випадках, коли за допомогою ферментів організм позбавляється шкідливих речовин. Наприклад, фермент каталаза, що розщеплює молекули небезпечної для організму речовини гідроген пероксиду (H2O2) на воду (Н2O) і кисень (О2), за одну секунду руйнує стільки молекул, скільки за звичайних умов руйнується протягом 300 років.

Умови роботи ферментів. Дія ферменту є найефективнішою за температури близько +40 °С і певних значеннях pH середовища. Підвищення температури відносно оптимальної навіть до 50 °С вже призводить до руйнування активного центру ферменту, при цьому він назавжди втрачає можливість виконувати свої функції. Це зумовлено тим, що порушення третинної структури білка незворотне, а тому після охолодження молекула ферменту не відновлює свою структуру. Навіть нетривалий вплив високої температури вбиває живі організми.

Проте існують організми, ферменти яких пристосувалися до високих температур. Наприклад, в Африці в гарячих джерелах з температурою води близько +60 °С живе та розмножується представник класу Ракоподібні термосбена дивовижна (іл. 6.7), а деякі бактерії навіть живуть у водоймах, де температура води становить понад +70 °С.

Руйнування структури ферменту можуть спричинити отрути, що потрапляють до організму навіть у незначній кількості.

Ці речовини неминуче сполучаються з активним центром ферменту і в такий спосіб порушують його діяльність. Однією з найсильніших отрут є синильна кислота, яка блокує роботу дихального ферменту цитохромоксидази. Тому навіть незначна кількість цієї речовини, потрапивши до організму, спричинює смерть від задухи.

Іл. 6.7. Термосбена дивовижна

У свою чергу, ферменти також можуть бути отрутами. Зокрема, отрута змій — це не що інше, як суміш ферментів, які внаслідок укусу змії потрапляють до кровоносної системи і починають швидко руйнувати речовини, з яких складаються клітини й тканини організму.

За будовою білки поділяють на прості (протеїни) та складні (протеїди). Ферменти — це біологічні каталізатори, без участі яких не відбувається жоден життєвий процес. Ферменти лише прискорюють перебіг реакцій і під час реакції не витрачаються. Біологічний каталіз вирізняється надзвичайно високою ефективністю і здатністю ферментів чітко вирізняти речовину, з якою він взаємодіє.