Класифікація білків

Білки за їхнім складом можна розділити на дві великі групи — прості та складні. До складу простих білків входять тільки амінокислоти. Такі білки ще називають протеїнами (мал. 5.1). Простими білками є гістони, які становлять основу хромосом. До цієї самої групи належать альбуміни і глобуліни, які містяться в плазмі крові.

Складні білки (протеїди) крім залишків амінокислот містять ще й небілкову частину — простетичну групу. Такою групою може бути як органічна, так і неорганічна молекула. Відповідно до складу такої групи розрізняють різні протеїди. Так, нуклеопротеїди крім білків містять нуклеїнові кислоти, глікопротеїди — вуглеводи, а ліпопротеїди — ліпіди. Складні білки також можуть містити залишки ортофосфатної кислоти або атоми металічних елементів. Такі білки, як гемоглобін, містять велику і складну за будовою групу атомів — гем (мал. 5.2). До складу гему входить атом металічного елемента (Феруму в гемоглобіні). Гем забезпечує забарвлення молекули білка.

Мал. 5.1. Прості білки

Мал. 5.2. Складні білки

За формою молекули білки також можна поділити на дві великі групи — глобулярні й фібрилярні. Молекули глобулярних білків мають вигляд грудочки. Ці білки зазвичай легко розчиняються у воді. Більшість ферментів є якраз глобулярними білками, а молекули фібрилярних білків мають вигляд нитки. Вони нерозчинні. До них, наприклад, належать кератин (міститься в епідермісі), колаген та еластин (містяться у дермі).

Функції білків

Білків у живих організмах дуже багато, і виконують вони в них різноманітні функції. Практично всі функції живих організмів тією чи іншою мірою пов’язані з роботою певних груп білків. За допомогою білків організми будують свої структури, здійснюють процеси життєдіяльності й відтворюють себе.

Функції білків

Ферменти та їхня роль у клітині

Під час вивчення біології людини ви вже познайомилися з такою групою білків, як ферменти. Ферменти є унікальними молекулами. Вони виконують функцію каталізу, тобто змінюють швидкість хімічних реакцій, і роблять вони це надзвичайно ефективно! Наприклад, для взаємодії атмосферного азоту з воднем у процесі синтезу азотних добрив сучасна промисловість використовує температуру 500 °С і тиск у 350 атмосфер! Це за наявності каталізатора — пористого заліза з певними домішками. А звичайна ґрунтова бактерія азотобактер здійснює ті самі реакції за допомогою ферментів у звичайних умовах. Без високих температур і за нормального тиску.

Ферменти потрібні для здійснення процесів обміну речовин у клітині. Без них реакції обміну перебігають надзвичайно повільно. А часто ці реакції без ферментів узагалі не відбуваються.

Як же ферментам удається досягати такого успіху? Секрет у їхній просторовій будові. Будь-який фермент є ланцюжком амінокислот, що певним чином згорнутий у просторі. Згортання ланцюжка відбувається таким чином, щоб радикали амінокислот утворили унікальну структуру — активний центр ферменту. Саме в цьому центрі й відбуваються реакції.

Радикали амінокислот розташовані у просторі певним чином відносно один до одного. Вони різні за своїми властивостями, і їхня спільна дія створює умови, в яких відповідна реакція відбувається надзвичайно швидко.

У деяких випадках для роботи ферменту потрібний і небілковий компонент. Це сполука (її називають кофактором), яка приєднується до ферменту й також бере участь у процесі каталізу реакції. Часто кофакторами ферментів є вітаміни.

Білки за складом молекул можна поділити на дві великі групи — прості та складні, за формою молекули — на глобулярні та фібрилярні. Прості складаються тільки з амінокислот, а складні містять крім амінокислот небілкову частину. Цей клас речовин виконує в живих організмах багато функцій: структурну, каталітичну, захисну, транспортну тощо. Каталітичну функцію здійснюють білки ферменти, які є надзвичайно ефективними каталізаторами.