Белки

Белки — это большие органические молекулы, биополимеры. Они состоят из мономеров — аминокислот, соединенных в виде цепочки (рис. 4.1). Аминокислоты — это органические молекулы, в состав которых обязательно входят две группы атомов — аминогруппа (—NH2) и карбоксильная группа (—СООН). Эти группы присоединены к одному и тому же атому Карбона. В аминокислотах, не входящих в состав белков (а такие тоже бывают в природе), эти группы могут присоединяться и к разным атомам Карбона.

Кроме этих двух групп к тому же атому Карбона присоединена еще одна группа атомов — радикал. У каждой аминокислоты свой радикал. На схемах и рисунках его обозначают буквой R (рис. 4.2).

В клетках живых организмов содержится 20 различных аминокислот.

Уровни организации белков

Белок — это линейный полимер, состоящий из большого количества аминокислот, соединенных в цепочку и уложенных в пространстве определенным образом. У каждой белковой молекулы уникальная, присущая только ей пространственная трехмерная структура. И только в таком виде она может нормально выполнять свои уникальные функции.

Рис. 4.1. Строение молекулы белка

Рис. 4.2. Схема строения молекулы аминокислоты

Рис. 4.3. Образование пептидной связи между молекулами аминокислот

В поддержании такой структуры — ее стабилизации — участвуют определенные химические связи и взаимодействия. Они обеспечивают постоянство ее конфигурации, а следовательно, и функционирование. Различают четыре уровня структурной организации белковой молекулы. Первичная структура является самой простой, четвертичная — самой сложной.

Первичная структура белков

Первичная структура белка формируется при объединении аминокислот в одну цепочку. Эта цепочка имеет линейную структуру (то есть она похожа на нить). Связь, соединяющая молекулы аминокислот, называется пептидной, а сама цепочка — полипептидной. Пептидная связь возникает в результате химической реакции между аминогруппой (—NH2) одной аминокислоты и карбоксильной группой (—СООН) другой аминокислоты (рис. 4.3). Эта связь является ковалентной и, следовательно, самой прочной в молекуле белка.

Вторичная структура белков

Вторичная структура белка обеспечивается «упаковкой» линейной молекулы в более компактную структуру. Молекула может принимать две различные пространственные формы — спиральную или складчатую. Они носят соответствующие названия: α-спиральная и β-складчатая структуры (рис. 4.4). В одной молекуле белка разные участки могут иметь различную вторичную структуру. На одних участках может быть складчатая структура, а на других — спиральная (рис. 4.5, с. 18). Более того, иногда одну и ту же молекулу белка клетка может «сложить» разными способами. Следует отметить, что некоторые участки могут не образовывать вторичных структур. Они так и остаются линейными.

Рис. 4.4. Вторичная структура белка: спиральная и складчатая структуры

Рис. 4.5. Модель молекулы белка с участками разной вторичной структуры

Вторичная структура белка образуется с помощью водородных связей, возникающих между расположенными рядом аминокислотными остатками. Из курса химии вы уже знаете, что водородные связи образуются между атомами Оксигена и Гидрогена различных молекул.

Третичная и четвертичная структуры белков

Третичная структура белка формируется определенной укладкой спиральных и складчатых участков молекулы в пространстве. Она образуется с помощью связей, возникающих между аминокислотными остатками, которые расположены на большом расстоянии друг от друга.

Стабилизация молекулы белка в пространстве достигается несколькими способами: с помощью водородных, ионных, дисульфидных связей и гидрофобного взаимодействия (рис. 4.6). Но роль водородных связей в этой структуре не так велика.

Большее значение имеет образование дисульфидных связей, или дисульфидных мостиков. Они возникают между двумя радикалами аминокислоты цистеина вследствие взаимодействия атомов Сульфура в этих радикалах. Дисульфидные связи достаточно крепкие, и разорвать их нелегко.

Рис. 4.6. Третичная структура белка. Стабилизация структуры молекулы различными способами

Рис. 4.7. Четвертичная структура белка глутаминсинтетазы. Образование белкового комплекса из нескольких белковых молекул

Ионные связи возникают между противоположно заряженными радикалами полярных аминокислот. В водной среде они значительно слабее ковалентных и могут разрываться в случае изменения pH среды.

Гидрофобное взаимодействие возникает между радикалами гидрофобных аминокислот. Такие радикалы собираются вместе, если белковая молекула находится в водном растворе. Таким образом гидрофобные радикалы «прячутся» внутри молекулы, а гидрофильные располагаются снаружи, контактируя с водной средой.

Четвертичная структура возникает в случае, когда несколько белковых молекул объединяются друг с другом, образуя единый белковый комплекс, выполняющий определенные функции (рис. 4.7).

Денатурация и ренатурация белков

Пространственная структура белков может нарушаться под влиянием температуры, химической среды, физических факторов. Они приводят к последовательному разрушению четвертичной, третичной и вторичной структуры белка. Этот процесс называется денатурацией. В случае разрушения и первичной структуры говорят о деструкции белка. Иногда после денатурации белок может самостоятельно восстановить свою структуру. Такое восстановление структуры белка называют ренатурацией.

Белки — это биополимеры, состоящие из аминокислот. Выделяют четыре уровня структурной организации белка. Первый уровень представляет собой цепочку аминокислот, соединенных пептидными связями в определенной последовательности. На втором уровне молекула имеет вид спиральной или складчатой структуры, стабилизированной в пространстве с помощью водородных связей. На третьем уровне эти структуры определенным образом размещаются в пространстве и стабилизируются различными способами. На четвертом уровне несколько белковых молекул объединяются в единую структуру.