• Уровни пространственной организации белков. Известно четыре уровня пространственной организации, или конформации, белков: первичный, вторичный, третичный и четвертичный (рис. 9.1).

Первичную структуру белков определяет та или иная последовательность аминокислотных остатков. Ее образуют пептидные связи. Именно первичная структура определяет свойства и функции той или иной белковой молекулы. Часто молекула белка в виде такой цепи не пригодна к выполнению своих функций. Для этого она, например, должна полностью или частично приобрести вид спирали, то есть вторичную структуру. Это обеспечивают водородные связи, возникающие между атомами водорода NH-группы одного витка спирали и кислорода СО-группы другого витка спирали. Хотя эти связи значительно слабее пептидных, однако в совокупности они поддерживают достаточно стойкую структуру.

Рис. 9.1. Уровни пространственной организации белковых молекул: 1 - первичный; 2 - вторичный; 3 - третичный; 4 - четвертичный

Третичная структура обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться определенным образом в клубок, или глобулу, благодаря связям, возникающими между остатками аминокислоты цистеина (так называемые дисульфидные связи). Поддержание третичной структуры обеспечивают гидрофобные, электростатические и другие взаимодействия, а также водородные связи (рис. 9.2). Гидрофобные взаимодействия - это силы притяжения между неполярными участками молекул в водной среде. Гидрофобные остатки некоторых аминокислот в водном растворе сближаются, как бы «слипаются», и стабилизируют структуру белка.

Электростатические связи возникают между отрицательно и положительно заряженными радикалами остатков аминокислот.

Рис. 9.2. Связи, поддерживающие конформации белковой молекулы: 1 - водородные; 2 - дисульфидные; 3 - ионные взаимодействия; 4 - гидрофобные взаимодействия

Четвертичная структура белков возникает при объединении нескольких глобул. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.

В зависимости от химического состава белки разделяют на простые и сложные. Простые, или протеины, состоят лишь из аминокислотных остатков, а сложные, или протеиды, содержат также небелковые компоненты - остатки фосфорной и нуклеиновых кислот, углеводов, липидов, атомы железа, цинка, меди и т. п. Такие сложные белки называют гликопротеидами (соединения с углеводами), липопротеидами (с липидами), нуклеопротеидами (с нуклеиновыми кислотами) и др. Многие белки образуют сложные комплексы с пигментами - окрашенными в разные цвета органическими соединениями.

• Свойства белков. Функциональные свойства белков обусловлены их аминокислотным составом и пространственной структурой. По форме молекул различают фибриллярные (нитевидные) и глобулярные (шаровидные) белки. Фибриллярные белки обычно нерастворимы в воде и выполняют структурную (например, кератин входит в состав волос человека или шерсти животных) или двигательную (мышечные белки - актин и миозин) функции. Глобулярные белки в основном водорастворимые и выполняют другие функции: например, гемоглобин обеспечивает транспорт газов, пепсин - расщепление белков пищи, иммуноглобулины (антитела) - защитную. Глобулярные белки менее устойчивы (вспомните из собственного опыта: белок куриных яиц даже при незначительном повышении температуры легко изменяет свою структуру и становится нерастворим ым).

Одно из основных свойств белков - их способность под воздействием разных факторов (действие концентрированных кислот и щелочей, тяжелых металлов, высокой температуры и т. п.) изменять свою структуру и свойства. Процесс нарушения естественной структуры белков, который сопровождается развертыванием белковой молекулы без изменения ее первичной структуры, называют денатурацией (рис. 9.3). Обычно денатурация необратима. Но если на начальных стадиях денатурации прекращается действие факторов, которые к ней привели, то белок может восстановить свое изначальное состояние. Это явление называют ренатурацией. У организмов обратимая денатурация часто связана с выполнением определенных функций белковыми молекулами: обеспечением движений, передачей в клетку сигналов из окружающей среды, ускорением биохимических реакций и т. п. Необратимый процесс разрушения первичной структуры белков называют деструкцией.

Рис. 9.3. Денатурация (2) и ренатурация (4) белковой молекулы: 1, 5 - активные молекулы белка; 3 - неактивная молекула белка

Ключевые термины и понятия. Белки, полипептиды, денатурация, ренатурация, деструкция.

Кратко о главном

• Белки - высокомолекулярные биополимеры, мономерами которых являются остатки аминокислот. Двадцать основных аминокислот могут соединяться между собой в разных сочетаниях с помощью пептидной связи.
• Известны четыре уровня пространственной организации белков (конформации): первичный, вторичный, третичный и четвертичный.
• Белки способны к денатурации и ренатурации (изменению и восстановлению своих высших структур). Необратимый процесс нарушения первичной структуры белков называют деструкцией.

Вопросы для самоконтроля

1. Какие вещества относят к аминокислотам, полипептидам и белкам? 2. Каково строение аминокислот? 3. Какие аминокислоты называют заменимыми и незаменимыми? 4. Каково строение белков? Как аминокислоты соединяются в полипептидную цепь? 5. Какие белки называют простыми, а какие - сложными? 6. Какие вы знаете уровни пространственной организации белков? 7. Какие свойства присущи белкам? 8. Как свойства белков зависят от их пространственной структуры?

Подумайте

1. Что общего и отличного в процессах денатурации и деструкции? 2. Какую роль в жизни организмов играет способность молекул белков к денатурации? 3. Почему отсутствие в пище белков животного происхождения отрицательно влияет на жизнедеятельность организма человека?