Мал. 4.1. Будова молекули білка

Білки

Білки — це великі органічні молекули, біополімери. Вони складаються з мономерів — амінокислот, які з’єднані у вигляді ланцюжка (мал. 4.1). Амінокислоти — це органічні молекули, до складу яких обов’язково входить дві групи атомів — аміногрупа (—NH2) і карбоксильна група (—COOH). Ці групи атомів приєднані до одного атома Карбону. В амінокислотах, які не входять до складу білків (а такі теж трапляються в природі), ці групи можуть приєднуватися і до різних атомів Карбону.

Крім цих двох груп до того самого атома Карбону приєднана ще одна група атомів — радикал. У кожної амінокислоти радикал свій. На схемах і малюнках його позначають літерою R (мал. 4.2).

У клітинах живих організмів міститься 20 різних амінокислот. Відповідно, існує 20 різних амінокислотних радикалів. Їхні формули подано на форзаці підручника.

Структурні рівні організації білків

Білок — це лінійний полімер, який складається з великої кількості амінокислот, з’єднаних у ланцюжок і згорнутих у просторі певним чином. Кожна білкова молекула має свою унікальну, тільки їй притаманну, просторову тривимірну структуру. І тільки в такому вигляді вона може нормально виконувати свої унікальні функції.

Мал. 4.2. Схема будови молекули амінокислоти

Мал. 4.3. Утворення пептидного зв'язку між молекулами амінокислот

Для підтримання такої структури, або для її стабілізації, існують певні хімічні зв’язки і взаємодії. Вони забезпечують постійність її конфігурації, а отже, і функціонування. Розрізняють чотири рівні структурної організації білкової молекули. Первинна структура є найпростішою, четвертинна — найскладнішою.

Первинна структура білків

Первинна структура білка забезпечує об’єднання амінокислот в один ланцюжок. Цей ланцюжок має лінійну структуру (тобто він має вигляд нитки). Зв’язок, який з’єднує молекули амінокислот, має назву пептидний, а сам ланцюжок поліпептидним. Пептидний зв’язок виникає внаслідок хімічної реакції між аміногрупою (—NH2) однією амінокислоти й карбоксильною групою (—СООН) іншої амінокислоти (мал. 4.3). Під час утворення пептидного зв’язку виділяється одна молекула води. Цей зв’язок є ковалентним, а отже, найміцнішим у молекулі білка.

Вторинна структура білків

Вторинна структура білка забезпечується складанням лінійної молекули в більш компактну структуру. Молекула може набувати двох різних просторових форм — спіральної або складчастої. Вони мають відповідні назви: а-спіральна та (3-складчаста структури (мал. 4.4). В одній молекулі білка різні її ділянки можуть мати різний варіант вторинної структури. На одних ділянках вона може мати складчасту структуру, а на інших — спіральну (мал. 4.5, с. 18). Більш того, одну й ту саму молекулу білка інколи клітина може «скласти» різними способами. Слід зазначити, що деякі ділянки можуть не утворювати вторинних структур. Вони так і залишаються лінійними ділянками.

Мал. 4.4. Вторинна структура білка: спіральна та складчаста структури

Мал. 4.5. Модель молекули білка з ділянками, які мають різну вторинну структуру

Вторинна структура білка утворюється за допомогою водневих зв’язків, які виникають між амінокислотними залишками, що розташовані поряд. З курсу хімії ви вже знаєте, що водневі зв’язки виникають між атомами Оксигену й Гідрогену різних молекул.

Третинна й четвертинна структури білків

Третинна структура білка забезпечує розташування спіральних та складчастих ділянок молекули у просторі в певному порядку. Утворюється за допомогою зв’язків, що виникають між амінокислотними залишками, які розташовані на великій відстані.

Це досягається шляхом стабілізації молекули білка у просторі кількома способами: за допомогою водневого, йонного, дисульфідного зв’язків та гідрофобної взаємодії (мал. 4.6). Але роль водневих зв’язків у цій структурі не така значна.

Більше значення має утворення дисульфідних зв’язків, або дисульфідних містків. Вони утворюються між двома радикалами амінокислоти цистеїну внаслідок взаємодії атомів Сульфуру в цих радикалах. Дисульфідні зв’язки досить міцні й розриваються нелегко.

Мал. 4.6. Третинна структура білка. Стабілізація структури молекули різними способами

Мал. 4.7. Четвертинна структура білка глутамінсинтетази. Утворення білкового комплексу з кількох білкових молекул

Йонні зв'язки виникають між протилежно зарядженими радикалами полярних амінокислот. У водному середовищі вони значно слабші за ковалентні й можуть розриватися у разі зміни pH середовища.

Гідрофобна взаємодія виникає між радикалами гідрофобних амінокислот. Такі радикали часто скупчуються разом, коли білкова молекула міститься у водному розчині. Таким чином гідрофобні радикали «ховаються» усередині молекули, а гідрофільні розташовуються ззовні, стикаючись із водним середовищем.

Четвертинна структура білків виникає в разі, коли кілька білкових молекул сполучаються між собою (мал. 4.7). Таким чином вони утворюють єдиний білковий комплекс, який виконує певні функції.

Денатурація та ренатурація білків

Просторова структура білків може порушуватися під впливом зміни температури, хімічного середовища, фізичних факторів. Вони призводять до послідовного руйнування четвертинної, третинної та вторинної структур білка. Цей процес називається денатурацією. У випадку руйнування і первинної структури говорять про деструкцію білка. Інколи після денатурації білок може самостійно відновити свою структуру. Таке відновлення структури білка називають ренатурацією.

Білки — це біополімери, які складаються з амінокислот. Виділяють чотири рівні структурної організації білка. Перший рівень є ланцюжком амінокислот, які з’єднані пептидними зв’язками в певній послідовності. На другому рівні молекула має вигляд спіральної або складчастої структури, яка стабілізована у просторі за допомогою водневих зв’язків. На третьому рівні ці структури певним чином розміщуються у просторі та стабілізуються за допомогою кількох різних способів. На четвертому рівні кілька білкових молекул об’єднуються в єдину структуру.