Будова та властивості амінокислот. Амінокислоти - це органічні речовини, молекули яких містять аміногрупу (-NH2), що виявляє основні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи сполучені з одним і тим самим атомом Карбону. Ковалентними зв'язками атом Карбону сполучений із двома атомами Гідрогену в амінокислоті, яка називається гліцином. У молекулах інших амінокислот один із атомів Гідрогену заміщений на певну групу атомів. Її називають замісником і позначають -R. Саме цією групою атомів амінокислоти відрізняються одна від одної. Структурну формулу амінокислоти зображено на рисунку (рис. 20). Нині відомо понад 100 амінокислот, але лише 20 із них входять до складу білків (рис. 21). Різні комбінації цих 20 амінокислот забезпечують величезну різноманітність білкових молекул.

Рис. 20. Будова молекули амінокислоти

Рис. 21. Приклади молекул амінокислот, що входять до складу білків

Порівняйте будову молекул амінокислот. Яку складову молекул кожної амінокислоти позначено кольором?

Оскільки в амінокислотах кислотні й основні властивості виявляють різні групи атомів, то їх молекули можуть реагувати одна з одною з утворенням міцного ковалентного зв'язку, який називається пептидним. При цьому в речовині, що утворилася, з одного боку залишається аміногрупа, а з іншого - карбоксильна, які здатні реагувати з іншими амінокислотами (рис. 22). Тому подовження такого ланцюга з амінокислот може відбуватися далі. Молекула кожного білка характеризується певним складом і послідовністю амінокислотних залишків, які надають їй неповторних функціональних властивостей.

Рівні структурної організації білкових молекул. Різноманітність будови білкових молекул зумовлена складністю розташування їх у просторі. Виділяють кілька рівнів структурної організації білкових молекул. Кожен білок утворений лінійним ланцюжком з великої кількості різних амінокислотних залишків, розташованих у певному порядку та з'єднаних пептидними зв'язками. Це первинний рівень структурної організації.

У водному середовищі клітини різні частини довгого поліпептидного ланцюга скручуються й можуть укладатися різними способами в спіралі або складки. Це вторинний рівень структурної організації. Вторинна структура білка стабілізується слабкими водневими зв'язками між залишками амінокислот. Слабкість зв'язків компенсується великою кількістю, через це вторинні структури є відносно стійкими.

Сформовані в такий спосіб спіралі або складки вкладаються в просторі в різноманітні третинні структури (глобули). Цей рівень організації білка стабілізується сильними ковалентними та електростатичними взаємодіями або слабкими водневими та гідрофобними.

Для виконання своїх функцій деякі білки мають складатися з кількох субодиниць, кожна з яких сформована окремим поліпептидним ланцюгом. Таке об'єднання кількох третинних структур в одну функціональну білкову молекулу формує її четвертинну структуру, яка на відміну від первинної, вторинної та третинної, характерна не для всіх білків. Процес укладання поліпептидних ланцюгів у вторинну, третинну та четвертинну структури є достатньо складним і контролюється спеціальними білками (рис. 23). У разі помилок у цьому процесі сформована білкова молекула може виявитися нефункціональною. Третинної й четвертинної структур набувають лише довгі (понад 50 амінокислот) поліпептидні ланцюги. Короткі ж (до 50 амінокислот) мають простішу будову й називаються пептидами.

Рис. 22. Схема утворення пептидного зв'язку

За певних умов (висока температура, дія кислот, лугів або йонів важких металів, йонізуючого випромінювання тощо) білкові молекули втрачають рівні організації: четвертинні структури розпадаються на окремі субодиниці, третинні структури розгортаються до рівня спіралей або складок, а ті, у свою чергу, випрямляються до поліпептидних ланцюжків. Такий процес утрати білковими молекулами природної структури називається денатурацією (рис. 24). Денатуровані білки не можуть виконувати свої функції. За умов нетривалого або неінтенсивного впливу зазначених чинників можливе повернення білків до природної структури - ренатурація. У разі порушення первинної структури білкової молекули процес виявляється незворотним і називається деструкцією.

Окрім амінокислот білкові молекули можуть містити й інші складові. Наприклад, білок крові гемоглобін містить небілкову частину гем із йоном Феруму(ІІ) всередині. Ця частина молекули безпосередньо зв'язує кисень, проте характер цього зв'язування визначається саме білковою частиною. Більшість мембранних білків та велика кількість інших зв'язані із вуглеводами. Такі комплексні молекули називаються глікопротеїнами.

Рис. 23. Рівні структурної організації білкової молекули на прикладі гемоглобіну: 1 - первинний; 2 - вторинний; 3 - третинний; 4 - четвертинний

Рис. 24. Процес денатурації білків альбумінів курячого яйця внаслідок дії високих температур

Біологічна роль білків. Завдяки великій різноманітності будови білки виконують найрізноманітніші функції.

Структурні білки є складовими клітин або позаклітинних структур: тубулін формує мікротрубочки цитоскелета; гістони зв'язують у ядрі молекули ДНК; колаген та еластин входять до складу міжклітинної речовини сполучної тканини; кератин формує основу волосся, нігтів, кігтів та пір'я.

Рухова функція білків забезпечується як на рівні клітин (динеїн та кінезин є молекулярними двигунами, що переміщують усередині клітин деякі органели), так і на рівні всього організму (актин та міозин забезпечують м'язове скорочення) (рис. 25).

Ферменти є біологічними каталізаторами, які суттєво прискорюють хімічні реакції в організмах. Більш детально ми розглянемо їх у наступному параграфі.

Рецепторні білки здатні вибірково й дуже точно розпізнавати певні молекули або їх частини. Завдяки активації рецепторних білків чинять свій вплив гормони, функціонують сенсорні системи тощо.

Сигнальна функція білків полягає в тому, що деякі сигнальні речовини, а саме гормони (вазопресин, окситоцин, інсулін, тропні гормони гіпофіза) та медіатори (речовини задоволення - ендорфіни) мають білкову (пептидну) природу.

Транспортні білки здатні зв'язувати певні речовини та переносити їх: білок еритроцитів гемоглобін потрібен для транспортування кров'ю кисню, мембранні білки-переносники забезпечують проникнення в клітину важливих складових (глюкози, йонів).

Захисна функція білків полягає у зв'язуванні шкідливих речовин, зокрема токсинів, що виробляються хвороботворними організмами, та згубним впливом на віруси. До таких білків належать антитіла та інтерферони. Білок плазми крові фібрин бере участь у зсіданні крові.

Рис. 25. Голуб сизий

Складіть оповідання на тему «Роль білків у життєдіяльності птаха», використовуючи наведені фотографії.

ПОВТОРІТЬ, ПОМІРКУЙТЕ

• 1. Дайте означення поняття білки.
• 2. Опишіть будову молекули амінокислоти.
• 3. Як утворюється пептидний зв'язок?
• 4. Опишіть рівні структурної організації білкової молекули.
• 5. Поясніть біологічну роль білків.