Білки: будова та властивості
- 27-09-2021, 15:19
- 472
9 Клас , Біологія 9 клас Остапченко, Балан, Поліщук
§ 4. Білки: будова та властивості
Пригадайте, що таке макромолекули, мономери й біополімери. Яка роль білків у житті організмів? Що таке гемоглобін і ферменти, які їхні функції?
Серед органічних сполук білки відіграють провідну роль. Вони часто переважають у клітинах і в кількісному відношенні: приміром, у клітинах тварин становлять до 40-50 % сухої маси, а рослин - до 20-35 %.
Будова білків. Білки - високомолекулярні нітрогенумісні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Амінокислоти - це органічні кислоти, що містять аміногрупу (-NH2), якій притаманні лужні властивості, та карбоксильну групу (-СООН) з кислотними властивостями. Ці групи, як і атом Гідрогену, зв’язані з одним і тим самим атомом Карбону. Є у складі амінокислот і групи, якими вони різняться. Їх називають радикалами (R-групами). У різних амінокислот вони неоднакові за хімічною будовою. Загальна формула амінокислоти має вигляд:
Загалом відомо понад 100 амінокислот, але до складу білків входить лише 20 стандартних, які є майже в усіх білках. Різні комбінації цих 20 амінокислот забезпечують нескінченну різноманітність білкових молекул (число можливих варіантів - близько 2 • 1018). Зокрема, в організмі людини трапляється понад 5 млн типів білкових молекул. Молекула кожного певного білка характеризується специфічними складом і послідовністю амінокислотних залишків, які надають їй неповторних функціональних властивостей.
Цікаво знати
Назва амінокислоти часто відображає назву субстрату з якого її було виділено, або певні її властивості. Наприклад, аспарагін уперше виявлено в рослині аспарагусі (холодок), гліцин названо завдяки солодкому присмаку (від грец. глікос - солодкий).
Таблиця 3
Назви стандартних (основних) амінокислот та їхні скорочені позначення (не для запам’ятовування)
Амінокислоти поділяють на замінні та незамінні. Замінні амінокислоти організму людини і тварин здатні синтезуватися з продуктів обміну речовин. Натомість незамінні амінокислоти в організмі людини і тварин не синтезуються, вони надходять разом з їжею. Їх синтезують рослини, гриби, бактерії. Білки, які містять усі незамінні амінокислоти, називають повноцінними, на відміну від неповноцінних, до складу яких не входять окремі незамінні амінокислоти.
Залишки амінокислот у складі білків сполучені між собою міцним ковалентним зв’язком, який виникає між карбоксильною групою однієї амінокислоти та аміногрупою іншої. Цей тип зв’язку називають пептидним, (від грец. пептон - зварений). Завдяки такому міцному зв’язку утворюється сполука, що складається із залишків двох амінокислот - дипептид. Структури, які складаються з великої кількості залишків амінокислот (від 6-10 до декількох десятків), належать до поліпептидів (пептидний зв’язок позначено кольором):
Поліпептиди з високою молекулярною масою (від 6000 до кількох мільйонів) називають білками. Вони складаються з одного або декількох поліпептидних ланцюгів і можуть містити до кількох тисяч амінокислотних залишків.
Рівні просторової організації білків. Відомо чотири рівні просторової організації білків: первинний, вторинний, третинний і четвертинний (мал. 17).
Первинну структуру білків визначає певна послідовність амінокислотних залишків, з’єднаних за допомогою пептидних зв’язків (мал. 17, 1). Така структура зумовлює властивості та функції білкової молекули.
Мал. 16. Парнас Яків Оскарович (1884-1949)
Цікаво знати
Парнас Яків Оскарович - відомий український учений-біохімік (мал. 16). Досліджував питання обміну вуглеводів і ферментативних процесів, на яких ґрунтується скорочення м’язів. Один з відомих організаторів біохімічної науки в Україні: з його ініціативи було засновано Інститут медичної хімії при Львівському університеті (тепер - Львівський національний університет імені Івана Франка).
Мал. 17. Рівні просторової організації білкових молекул: 1 - первинний; 2 - вторинний; 3 - третинний; 4 - четвертинний
Для виконання специфічних функцій молекула білка має набути вторинної структури, частково чи повністю скрутитися в спіраль завдяки водневим зв’язкам, які виникають між атомами Гідрогену NH-групи одного витка спіралі та Оксигену СО-групи іншого витка спіралі (мал. 17, 2). Хоча водневі зв’язки значно слабші за пептидні, однак разом вони формують досить міцну структуру.
Третинна структура зумовлена здатністю поліпептидної спіралі закручуватися певним чином у грудку, або глобулу, завдяки зв’язкам, що виникають між залишками амінокислоти цистеїну (мал. 17,3). Це так звані дисульфідні зв’язки. Підтримання третинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки (мал. 18). Гідрофобні взаємодії - це сили взаємного тяжіння між неполярними ділянками молекул у водному середовищі. Гідрофобні залишки усяких амінокислот у водному середовищі зближуються, наче «злипаються», та стабілізують структуру білка. Глобулярна структура додатково стабілізується йонними взаємодіями, які виникають між позитивно та негативно зарядженими хімічними групами.
Четвертинна структура білків виникає, коли об’єднуються кілька глобул. Наприклад, молекула гемоглобіну складається із чотирьох залишків молекул білка міоглобіну (мал. 17,4). Підтримання четвертинної структури забезпечують гідрофобні, електростатичні та інші взаємодії, а також водневі зв’язки.
Залежно від хімічного складу білки поділяють на прості та складні. Прості, або протеїни, складаються лише з амінокислотних залишків, а складні, або протеїди, у молекулах містять також небілкові компоненти - залишки ортофосфатної та нуклеїнових кислот, вуглеводів, ліпідів, атоми Феруму, Цинку, Купруму тощо.
Властивості білків. Функціональні властивості білків зумовлені їхнім амінокислотним складом і просторовою структурою. За формою молекул розрізняють фібрилярні (ниткоподібні) та глобулярні (кулясті). Фібрилярні білки зазвичай нерозчинні у воді й виконують структурну (наприклад, кератин входить до складу волосся людини або шерсті тварин) або рухову (скоротливі білки) функції. Натомість глобулярні білки здебільшого водорозчинні та виконують в організмі інші функції: наприклад, гемоглобін забезпечує транспорт газів, пепсин - розщеплення білків їжі, імуноглобулін (антитіла) - захисну.
Мал. 18. Зв’язки, які підтримують просторові організації білкової молекули: 1 - водневі; 2 - дисульфідні; 3 - йонні взаємодії; 4 - гідрофобні взаємодії
Мал. 19. Денатурація (I) та ренатурація (II) білкової молекули: 1,3 - активні молекули білка, 2 - неактивна молекула білка
Одна з основних властивостей білків - їхня здатність під впливом різних чинників (дія концентрованих кислот і лугів, високої температури тощо) змінювати свою структуру і властивості. Процес порушення природної структури білків, який супроводжується розгортанням білкової молекули без зміни її первинної структури, називають денатурацією (мал. 19). Здебільшого денатурація необоротна. Але якщо на початкових стадіях денатурації припиняється дія чинників, що призвели до неї, білок може відновити свій початковий стан. Це явище називають ренатурацією. В організмів оборотна денатурація часто пов’язана з виконанням певних функцій білковими молекулами: забезпеченням рухів, передачею до клітини сигналів із зовнішнього середовища, прискоренням біохімічних реакцій тощо. Необоротний процес руйнування первинної структури білків називають деструкцією.
Коротко про головне
Білки - високомолекулярні біополімери, мономерами яких є залишки амінокислот. Двадцять стандартних амінокислот можуть сполучатись між собою в різних поєднаннях за допомогою пептидного зв’язку (різновиду ковалентного). Відомо чотири рівні просторової організації білків (конформації): первинний, вторинний, третинний і четвертинний.
Одна з основних властивостей білків - їхня здатність до денатурації та ренатурації (зміни та відновлення своєї природної структури). Необоротний процес порушення первинної структури білків називають деструкцією.
Ключові терміни та поняття: поліпептиди, глобулярні та фібрилярні білки, протеїни, протеїди, денатурація, ренатурація, деструкція.
Перевірте здобуті знання
1. Яка будова амінокислот? 2. Що таке поліпептиди та білки? 3. Які амінокислоти називають замінними та незамінними? 4. Яка будова білків? Як амінокислоти сполучаються в поліпептидний ланцюг? 5. Що таке прості та складні білки? 6. Які ви знаєте рівні просторової організації білків? 7. Які властивості притаманні білкам? 8. Як властивості білків залежать від їхньої просторової структури?
Поміркуйте
1. Що спільного та відмінного в процесах денатурації та деструкції? 2. Яку роль у житті організмів відіграє здатність молекул білка до денатурації? 3. Чому відсутність у раціоні білків тваринного походження негативно впливає на життєдіяльність організму людини?
Коментарі (0)