Белки, их организация и функции
- 9-11-2021, 20:04
- 311
9 Клас , Биология 9 класс Соболь (новая программа)
§ 8. БЕЛКИ, ИХ ОРГАНИЗАЦИЯ И ФУНКЦИИ
Основные понятия и ключевые термины: БЕЛКИ. Аминокислоты. Денатурация. Ренатурация.
Вспомните! Что такое макромолекулы?
Подумайте!
В природе существует около 10 триллионов (1012) различных белков, обеспечивающих жизнедеятельность организмов всех степеней сложности - от вирусов до человека - и выделяют среди них представителей этих двух миллионов видов организмов, известных на сегодня в биологии. От чего зависит такое впечатляющее разнообразие белков?
СОДЕРЖАНИЕ
Каковы особенности строения белков?
БЕЛКИ - это высокомолекулярные биополимерные органические соединения, мономерами которых являются аминокислоты.
Особенностью современных исследований белков является определение белкового состава организмов; этим занимается такая наука, как протеомика.
Ил. 14. Общая структурная формула аминокислоты
Ил. 15. Схема образования пептидной связи
Белки являются биополимерами из 20 различных мономеров - природных основных аминокислот, соединённых в макромолекулах в специфических количестве и последовательности. Порядок расположения аминокислот в молекуле белка определяется геном.
Аминокислоты - это малые биомолекулы, в состав которых входят амино- и карбоксильная группы. Кроме того, они содержат характеристическую (радикал-R) группу, которая у разных аминокислот различна (ил. 14). При взаимодействии NН2-группы одной аминокислоты с СООН-группой другой образуются пептидные связи, определяющие прочность белковых молекул (ил. 15). По биологическим особенностям аминокислоты делятся на заменимые (например, аланин, аспарагин) и незаменимые (аргинин, валин). Первые синтезируются в организме человека и животных, а другие не синтезируются и попадают в него только с пищевыми продуктами. Для нормальной жизнедеятельности организм нуждается в полном наборе из 20 основных аминокислот.
По химическому составу белки делят на простые (протеины) и сложные (протеиды). Простые белки состоят только из аминокислотных остатков, а сложные содержат ещё и небелковые компоненты (атомы железа в гемоглобине, цинка - в инсулине, магния - в хлорофилле, молекулы липидов - в липопротеидах, углеводов - в гликопротеидах, нуклеиновых кислот - в нуклеопротеидах).
Итак, бесконечное разнообразие белков определяется разнообразием комбинаций аминокислот и их способностью соединяться с другими молекулами.
Какова структурная организация белков?
Выделяют четыре уровня структуры белков (ил. 16).
Первичная структура кодируется соответствующим геном, является специфической для каждого отдельного белка и в наибольшей степени определяет свойства сформированного белка.
Ил. 16. Структурная организация белков: 1 - первичная структура (цепь); 2 - вторичная структура (спираль); 3 - третичная структура (глобула); 4 - четвертичная структура (мультимер)
Формируют первичную структуру белков пептидные связи, хотя могут иметь место и ковалентные дисульфидные связи.
Вторичная структура представляет собой форму спирали или структуру складчатого листка и является наиболее устойчивым состоянием белковой цепи. Такая устойчивость формируется благодаря многочисленным водородным связям. Примерами белков со вторичной структурой являются кератины (образуют волосы, ногти, перья и т. д.) и фиброин (белок шёлка).
Третичная структура возникает в результате взаимодействия аминокислотных остатков с молекулами воды. Поддержание третичной структуры обеспечивают ковалентные дисульфидные и нековалентные ионные, гидрофобные и электростатические связи. К белкам с третичной структурой относят миоглобин.
Четвертичная структура возникает в результате сочетания нескольких субъединиц с образованием белкового комплекса (мультимера). Поддержание этой структуры также обеспечивают ионные, гидрофобные и электростатические связи. Типичным белком четвертичной структуры является гемоглобин.
Белки могут длительное время сохранять структуру и физико-химические свойства. Но есть ряд факторов (температура, кислоты, щелочи, тяжёлые металлы), влияние которых ведёт к утрате естественной структуры белка с сохранением первоначальной. Этот процесс называется денатурацией. Если действие этих факторов прекращается, то белок восстанавливает свое исходное состояние. Это явление называют ренатурацией. В живых организмах эти свойства белков связаны с выполнением определённых функций: принятием сигналов из внешней среды, обеспечением движений и т. п. Необратимый процесс разрушения первичной структуры белка называют деструкцией.
Итак, на разнообразие белков влияет ещё и их пространственная структура, которая формируется в процессе свёртывания белков (или фолдинга).
Какова роль белков в жизнедеятельности организмов?
Главная характеристика белков, дающая им возможность выполнять различные функции, - это способность связываться с другими молекулами. Участки белков, отвечающих за это, называются участками связывания. Функции белков в клетке более разнообразны, чем функции других макромолекул. Основными из них являются:
• строительная - белки являются строительным материалом для многих структур (например, коллаген является компонентом хрящей, кератин образует перья, ногти, волосы, рога, эластин - связи);
• каталитическая - белки-ферменты ускоряют химические реакции (например, трипсин катализирует гидролиз белков);
• двигательная - сократительные белки обеспечивают движения, изменение формы клеток организма (например, миозин, актин образуют миофибриллы);
• транспортная - белки могут связывать и транспортировать неорганические и органические соединения (например, гемоглобин переносит О2 в крови позвоночных, миоглобин переносит О2 в мышцах, гемоцианин переносит О2 в крови головоногих моллюсков);
• защитная - белки защищают от повреждений, антигенов и т. д. (например, антитела инактивируют чужеродные белки, фибриноген является предшественником фибрина при свёртывании крови);
• регуляторная - белки регулируют активность обмена веществ (например, гормоны инсулин, глюкагон регулируют обмен глюкозы, соматотропин является гормоном роста);
• энергетическая - при расщеплении белков в клетках высвобождается энергия (1 г = 17,2 кДж);
• сигнальная - есть белки, которые могут изменять свою структуру под воздействием определённых факторов и передавать возникающие сигналы (например, родопсин - зрительный пигмент);
• запасающая - белки могут откладываться про запас и служить источником важных соединений (например, яичный альбумин в качестве источника воды, казеин - белок молока);
• питательная - есть белки, которые потребляют организмы (например, казеин - белок молока для питания малышей млекопитающих). Существует много белков, которые расширяют перечисленные функции белков. Белковую природу имеют некоторые антибиотики, яды змей и пауков, бактериальные токсины. У некоторых арктических рыб в крови есть белок, выполняющий функции антифриза: он не даёт крови этих животных замерзать.
Итак, разнообразие белков определяет и разнообразие их функций в жизнедеятельности организмов.
ДЕЯТЕЛЬНОСТЬ
ПРАКТИЧЕСКАЯ РАБОТА № 1(А)
Решение элементарных упражнений по структуре белков
Цель: формировать умение решать элементарные упражнения по молекулярной биологии.
Что нужно помнить для решения упражнений
• Относительная молекулярная масса (Mr) белков измеряется в атомных единицах массы (а. е. м.) или дальтонах (Да)
• Относительная молекулярная масса аминокислоты - 100 а. е. м. Упражнение 1. Молекулярная масса белка каталазы - 224 000 а. е. м. Сколько аминокислотных остатков в этой молекуле? Сколько пептидных связей между аминокислотами образуют цепь?
Упражнение 2. Молекулярная масса инсулина (гормона поджелудочной железы) имеет 5 610 а. е. м. Сколько амино- и карбоксильных функциональных групп входит в его состав.
Упражнение 3. Определите молекулярную массу белка лизоцима, в состав которого входит 130 аминокислот.
Упражнение 4. Молекулярная масса гемоглобина равна 68 660 Да. Всего в состав (всех 4 субъединиц гемоглобина) входит 602 аминокислоты. Определите молекулярную массу гема.
Упражнение 5. Гемоглобин крови человека содержит 0,34 % железа. Определите минимальную массу молекулы гемоглобина (молекулярную массу белка можно определить по формуле: М = 100 х а / б, где М - молекулярная масса белка; а - атомная или молекулярная масса компонентов; б - процентный состав компонента).
Упражнение 6. Карбоангидраза - это фермент, с помощью которого образуется углекислый газ в процессах тканевого дыхания. Молекулы фермента содержат 0,23 % цинка. Определите молекулярную массу карбоангидразы.
ОТНОШЕНИЕ
Приведите примеры пищевых продуктов, содержащих белки. Укажите значение белков в организме человека. Сделайте вывод о необходимости употребления человеком белковых пищевых продуктов.
РЕЗУЛЬТАТ
Коментарі (0)